抗體于1890年由EmilvonBehring和ShibasaburoKitasato兩位科學家首次提出了抗體概念。抗體也稱為“免疫球蛋白(lg)，”是一種大型Y型蛋白，免疫系統利用其識別和中和外來的抗原，例如細菌和病毒等。抗體能夠以極高的特異性和親和力幾乎結合任何非自身的表面。這種屬性使抗體不僅是免疫關鍵，也是生物學研究、疾病診斷和治療不可或缺的工具。

　　抗體結構

　　抗體由兩條重鏈和兩條輕鏈組成。根據多肽序列的細微差異，輕鏈可分為kappa(κ)鏈或lambda(λ)鏈。重鏈定義抗體的類別或同種型。每條組成鏈包含一個NH2末端可變結構域和一個或多個COOH末端恒定結構域。每個可變結構域或恒定結構域由大約110-130個氨基酸組成。兩條輕鏈僅包含一個恒定結構域，而重鏈包含三個或四個恒定結構域，這決定了同種型。具有三個恒定結構域的重鏈往往在第一和第二個恒定結構域之間包含一個間隔鉸鏈區。典型的輕鏈質量約為25kDa，而帶有鉸鏈的三個恒定結構域重鏈質量約為55kDa。

　　同型

　　抗體可分為同種型，同種型由重鏈恒定區的不同類型定義，每種同種型由單獨的恒定區基因編碼。不同同種型之間重鏈恒定區的差異包括鏈間二硫鍵的數量和位置、附著的寡糖部分的數量、恒定區的數量和鉸鏈區的長度。在哺乳動物中，抗體分為五種同種型：IgG、IgM、IgA、IgD和IgE。在人類和小鼠中，免疫球蛋白IgG進一步分為亞類（例如小鼠IgG1、IgG2a、IgG2b、IgG2c和IgG3），基于二硫鍵數量和鉸鏈區長度和柔韌性的細微差異。各種抗體同種型在生物學特征、結構、靶標特異性和分布方面有所不同。

　　免疫球蛋白G

　　人體中最主要的同種型是IgG。它是所有免疫球蛋白同種型中血清半衰期最長的。根據重鏈恒定區的結構、抗原和功能差異，IgG進一步細分為四個亞類。IgG亞類表現出不同的功能活性。例如，IgG1和IgG3抗體通常是對蛋白質抗原的反應而誘導的，而IgG2和IgG4與多糖抗原相關。

　　免疫球蛋白D

　　循環IgD在血清中的含量極低，且血清半衰期較短。IgD的功能尚不清楚。

　　免疫球蛋白E

　　IgE的血清水平最低，且在所有抗體同型中半衰期最短。IgE與超敏反應和過敏反應以及對寄生蟲感染的反應有關。

　　免疫球蛋白A

　　IgA血清水平往往高于IgM，但遠低于IgG。IgA通常以單體形式存在于血清中，但它可以形成二聚體，其中第三恒定區通過二硫鍵與多肽鏈J鏈結合。IgA還含有分泌成分。分泌成分通過二硫鍵與二聚體的第二恒定區結合。IgA通過直接中和或防止與粘膜表面結合，在抵御毒素、病毒和細菌方面發揮著重要作用。

　　免疫球蛋白M

　　免疫反應過程中產生的第一種抗體是IgM。在成熟和抗原刺激后，IgM單元通過第四恒定區中的二硫鍵相互連接，形成五聚體IgM。五聚體IgM還包含J鏈，該鏈通過二硫鍵與兩個單體結合。通常，單體IgM分子由于未成熟而具有較低的親和力，然而，五聚體IgM可以通過五聚體抗體和抗原之間的多聚體相互作用實現高親和力，特別是當抗原包含多個重復表位時。

　　F(ab)和Fc片段

　　所有抗體均含有兩個F(ab)區和一個Fc區。F(ab)區對應于抗體分子的兩個相同臂，其中包含與重鏈的可變結構域和第一個恒定結構域配對的完整輕鏈。Fc區對應于重鏈的恒定結構域，不包括第一個恒定結構域。這三個區域通常稱為片段，可以通過蛋白水解酶消化分離。用木瓜蛋白酶消化將抗體切割成三個片段，兩個F(ab)片段和一個Fc片段，而胃蛋白酶不會分離兩個F(ab)片段，從而產生一個Fc片段和一個F(ab')2片段，由通過二硫鍵連接的兩個F(ab)片段組成。F(ab)和F(ab')2片段即使在消化后仍保留結合抗原的能力，使其成為某些免疫化學技術和實驗應用的理想選擇。